影响酶促反应速度的因素：

　　(1)酶浓度

　　在酶促反应体系中，若所用的酶制品中不含抑制物，作用物的浓度又足够大，使酶达到饱和，则反应速度与酶浓度成正比。

　　(2)作用物浓度

　　在酶促反应中，底物浓度与反应速度呈双曲线型。底物浓度很低时，反应速度随底物浓度增加而上升，而当底物浓度继续增加，一旦底物浓度达到相当高时，反应速度不再上升，达到极限最大值，称最大反应速度(Vmax)。当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度为Km值，Km值亦称米氏常数，为酶的特征性常数。不同的酶Km值不同，同一种酶对不同作用物有不同的Km值。

　　(3)温度

　　酶对温度的变化极敏感。若自低温开始，逐渐增高温度，则酶反应速度也随之增加。但到达某一温度后，继续增加温度，酶反应速度反而下降。这是因为温度对酶促反应有双重影响。高温度一方面可加速反应的进行，另一方面又能加速酶变性而减少有活性酶的数量，降低催化作用。当两种影响适当时，即既不因温度过高而引起酶损害，也不因过低而延缓反应进行时，反应速度最快，此时的温度即为酶的最适温度。温血动物组织中，酶的最适温度一般在37～40℃之间。酶的最适温度与酶反应时间有关。若酶反应进行的时间短暂，则其最适温度可能比反应进行时间较长者高。

　　(4)酸碱度

　　酶活性受其所在环境pH的影响而有显著差异。其原因是酶的催化作用主要决定于活性中心及一些必需基团的解离状态，有的需呈正离子状态，有的需呈负离子状态，有的则应处于不解离状态，这就需要一定的pH环境使各必需基团处于适当的解离状态，使酶发挥最大活性。通常只在某一pH时，其活性最大，此pH值称为酶的最适pH。

　　(5)激活剂

　　有些物质能增强酶的活性，称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，如Mg2+、K+等。少数为阴离子。其激活作用的机制，有的可能是激活剂与酶及作用物结合成复合物而起促进作用，有的可能参与酶的活性中心的构成等。

　　(6)抑制剂

　　有些物质(不包括蛋白质变性因子)能减弱或停止酶的作用，此类物质称为酶的抑制剂。抑制剂多与酶的活性中心内、外的必需基团结合，抑制酶的催化活性。如果能将抑制剂去除，酶仍表现其原有活性。

　　1)不可逆抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团形成共价结合，不能用简单透析、稀释等方法除去，这一类抑制剂称为不可逆性抑制剂;所引起的抑制作用为不可逆性抑制作用。化学毒剂，如农药1059、敌百虫等有机磷制剂即属此类。它们的杀虫或机体中毒作用主要是特异地与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟基结合，使酶失活。乙酰胆碱不能被失活的胆碱酯酶水解而蓄积，引起迷走神经持续兴奋发生中毒症状。

　　2)可逆性抑制：抑制剂以非共价键与酶或中间复合物发生可逆性结合，使酶活性降低或消失，应用简单的透析、稀释等方法可解除抑制，这种抑制剂称为可逆性抑制剂。可逆性抑制剂引起的抑制作用为可逆性抑制作用。可逆性抑制作用的类型可分为下列三种。

　　①竞争性抑制：有些可逆性抑制剂与作用物结构相似，能和作用物竞争酶的活性中心，使酶不能与作用物结合，抑制酶促反应，称为竞争性抑制。这类抑制剂称为竞争性抑制剂。因为抑制剂与酶的结合是可逆的，所以酶促反应抑制程度取决于作用物、抑制剂与酶的亲和力及二者浓度的相对比例。在竞争性抑制过程中，若增加作用物的浓度，则竞争时作用物占优势，抑制作用可以降低，甚至解除，这是竞争性抑制的特点。

　　②非竞争性抑制：有些非竞争性抑制剂可与活性中心外的必需基团结合，而不影响作用物与酶的结合，两者在酶分子上结合的位点不同。这样形成的酶一作用物一抑制剂复合物不能释放产物，这种抑制作用不能用增加作用物的浓度消除抑制，故称非竞争性抑制。

　　③反竞争性抑制：此类抑制剂与非竞争性抑制剂不同，它只能与酶一作用物复合物结合，而不与游离酶结合，这种抑制作用称为反竞争性抑制。